Органозахисна роль альтернативної ренін-ангіотензинової системи та перспективи терапевтичного лікування. Огляд
DOI:
https://doi.org/10.30978/UTJ2024-3-82Ключові слова:
ренін‑ангіотензинова система, aнгіотензин‑(1—7), ангіотензин‑перетворювальний фермент 2, Mas‑рецепторАнотація
Наведено дані щодо ідентифікації біохімічних і функціональних особливостей компонентів ренін‑ангіотензинової системи. Проведено бібліометричний аналіз бази наукових періодичних видань. Згідно із сучасною інтерпретацією в мультифункціональному комплексі виділено дві складові на підставі біологічних ефектів — класичну ренін‑ангіотензинову систему й альтернативну ренін‑ангіотензинову систему. Висвітлено ферментативний каскад, який бере участь у продукції та метаболізмі пептидів як у класичних, так і в некласичних шляхах ренін‑ангіотензинової системи, згідно із сучасними уявленнями. Доведено тригерну роль компонентів класичної ренін‑ангіотензинової системи в патофізіологічних процесах із трансформацією в серцево‑судинні захворювання та метаболічну дисфункцію. Наведено історію створення фармакологічних препаратів для корекції класичної ренін‑ангіотензинової системи. Завдяки відкриттю контррегуляторної дії ангіотензин‑перетворювального ферменту‑2, aнгіотензину‑(1—7), Mas‑рецептора щодо корекції метаболічних процесів, регуляції артеріального тиску, наявності антифіброзних протизапальних і антиоксидантних властивостей виявлено альтернативну ренін‑ангіотензинову систему. Позитивний вплив компонентів некласичної ренін‑ангіотензинової системи на серцево‑судинну систему, що полягає в її захисті, та нирок виявлено за результатами експериментальних досліджень на тваринах. Висвітлено фармакокінетичні та фармакодинамічні характеристики рекомбінатного ангіотензин‑перетворювального ферменту‑2, які визначено при дослідженнях на здорових добровольцях. Наведено потенційні протективні ефекти ангіотензин‑перетворювального ферменту‑2 і ангіотензину‑(1—7) щодо кардіометаболічного ризику. Наявні дані свідчать про необхідність проведення комплексних досліджень компонентів альтернативної ренін‑ангіотензинової системи з метою створення нового класу фармакологічних засобів для впровадження їх в лікувальну практику.
Посилання
Ávila-Martínez DV, Mixtega-Ruiz WK, Hurtado-Capetillo JM, Lopez-Franco O, Flores-Muñoz M. Counter-regulatory RAS peptides: new therapy targets for inflammation and fibrotic diseases? Front Pharmacol. 2024 Apr 10;15:1377113. http://doi.org/10.3389/fphar.2024.1377113.
Alenina N, Bader M. Genetic Models Angiotensin-(1-7). 2019 May 22:35-51. Published online 2019 May 22. http://doi.org/10.1007/978-3-030-22696-1_3.
Arendse LB, Danser AHJ, Poglitsch M, et al. Novel therapeutic approaches targeting the renin-angiotensin system and associated peptides in hypertension and heart failure. Pharmacol Rev. 2019 Oct;71(4):539-70. http://doi.org/10.1124/pr.118.017129.
Cassis P, Locatelli M, Corna D, et al. Addition of cyclic angiotensin-(1-7) to angiotensin-converting enzyme inhibitor therapy has a positive add-on effect in experimental diabetic nephropathy. Kidney Int. 2019;96;906-17. http://doi.org/10.1016/j.kint.2019.04.024.
Chappell MC, Marshal AC, Alzayadneh EM, et al. Update on the angiotensin converting enzyme 2-angiotensin (1-7)-Mas receptor axis: fetal programing, sex differences, and intracellular pathways. Front. Endocrinol. 2014;201:1-10. http://doi.org/10.3389/fendo.2013.00201.
Cushman DW, Ondetti MA. Personal and historical perspectives: History of the design of captopril and related inhibitors of angiotensin converting enzyme. Hypertension. 1991;17:589-92. http://doi.org/10.1161/01.hyp.17.4.589.
Dominici FP, Veiras LC, Shen JZY. Et al. Activation of AT2 receptors prevents diabetic complications in female db/db mice by NO-mediated mechanisms. Br J Pharmacol. 2020; 177(20):4766-81. http://doi.org/10.1111/bph.15241.
Donoghue M, Hsieh F, Baronas E, et al. A novel angiotensin-converting enzyme-related carboxypeptidase (ACE 2) converts angiotensin I to angiotensin 1-9. Circ Res. 2000;87:1-9. http://doi.org/10.1161/01.res.87.5.e1.
Durand MJ, Zinkevich NS, Riedel M, et al. Vascular actions of angiotensin 1-7 in the human microcirculation: novel role for telomerase. Arterioscler Thromb Vasc Biol. 2016;36:1254-62. http://doi.org/10.1161/ATVBAHA.116.307518.
Echeverría-Rodríguez O, Del Valle-Mondragón L, Hong E. Angiotensin 1-7 improves insulin sensitivity by increasing skeletal muscle glucose uptake in vivo. Peptides. 2014;51:26-30. http://doi.org/10.1016/j.peptides.2013.10.022.
Ferreira SH. A bradikinin-potentiating factor (BPF) present in the venom of Bothrops jararaca. Br J Pharmacol Chemother. 1965;24:163-9. http://doi.org/10.1111/j.1476-5381.1965.tb02091.x.
Guimaraes PS, Santiago NM, Xavier CH, et al. Chronic infusion of angiotensin-(1-7) into the lateral ventricle of the brain attenuates hypertension in DOCA-salt rats. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 2012;303:393-400. http://doi.org/10.1152/ajpheart.00075.2012.
Hallberg M, Sumners C, Steckelings UM. Small-molecule AT2 receptor agonists. Med Res Rev. 2018;38(2):602-24. http://doi.org/10.1002/med.21449.
Haber PK, Ye M, Wysocki J, et al. Angiotensin-converting enzyme 2–independent action of presumed angiotensin-converting enzyme 2 activators. Hypertension. 2014;63:774-82. http://doi.org/10.1161/HYPERTENSIONAHA.113.02856.
Haschke M, Schuster M, Poglitsch M, et al. Pharmacokinetics and pharmacodynamics of recombinant human angiotensin-converting enzyme 2 in healthy human subjects. Clin Pharmacokinet. 2013;52:783-92. http://doi.org/10.1007/s40262-013-0072-7.
Kemp BA, Howell NL, Keller SR, et al. AT2 receptor activation prevents sodium retention and reduces blood pressure in angiotensin II-dependent hypertension. Circ Res. 2016;119(4):532-43. http://doi.org/10.1161/CIRCRESAHA.116.308384.
Kuipers A, Moll GN, Wagner E, et al. Efficacy of lanthionine-stabilized angiotensin-(1-7) in type I and type II diabetes mouse models. Peptides. 2019;112:78-84. http://doi.org/10.1016/j.peptides.2018.10.015.
Li XC, Zhang J, Zhuo JL. The vasoprotective axes of the renin-angiotensin system: Physiological relevance and therapeutic implications in cardiovascular, hypertensive and kidney diseases. Pharmacol Res. 2017 Nov;125(Pt A):21-38. http://doi.org/10.1016/j.phrs.2017.06.005.
Liu P, Wysocki J, Souma T, et al. Novel ACE 2-Fc chimeric fusion provides long-lasting hypertension control and organ protection in mouse models of systemic renin angiotensin system activation. Kidney Int. 2018 Jul;94(1):114-25. http://doi.org/10.1016/j.kint.2018.01.029.
Marquez A, Wysocki J, Pandit J, Batlle D. An update on ACE 2 amplification and its therapeutic potential. Acta Physiol (Oxf). 2021 Jan;231(1):e13513. http://doi.org/10.1111/apha.13513.
Mohammed M, Berdasco C, Lazartigues E. Brain angiotensin converting enzyme-2 in central cardiovascular regulation. Clin Sci (Lond). 2020 Oct 16;134(19):2535-47. http://doi.org/10.1042/CS20200483.
Mori J, Patel VB, Ramprasath T, et al. Angiotensin 1-7 mediates renoprotection against diabetic nephropathy by reducing oxidative stress, inflammation, and lipotoxicity. Am J Physiol Renal Physiol. 2014;306:812-21. http://doi.org/10.1152/ajprenal.00655.2013.
Naureen F, Patel SN, Hussain T. Angiotensin II type 2 receptor: a target for protection against hypertension, metabolic dysfunction, and organ remodeling. Hypertension. 2021;677:1845-56. http://doi.org/10.1161/HYPERTENSIONAHA.120.11941.
Nomura N, Kuruppu S, Rajapakse NW. Stimulation of angiotensin converting enzyme 2: A novel treatment strategy for diabetic nephropathy. Front Physiol. 2022 Jan 11;12:813012. http://doi.org/10.3389/fphys.2021.813012.
Ogata Y, Nemoto W, Yamagata R, et al. Anti-hypersensitive effect of angiotensin (1-7) on streptozotocin-induced diabetic neuropathic pain in mice. Eur J Pain. 2019;23(4):739-49. http://doi.org/10.1002/ejp.1341.
Patchett AA, Harris E, Tristram EW, et al. A new class of angiotensin-converting enzyme inhibitors. Nature. 1980;288:280-3. http://doi.org/10.1038/288280a0.
Patel VB, Zhong JC, Grant MB, Oudit GY. Role of the ACE 2/Angiotensin 1-7 axis of the renin-angiotensin system in heart failure. Circ Res. 2017;118(8):1313-26. http://doi.org/10.1161/CIRCRESAHA.116.307708.
Patel VB, Takawale A, Ramprasath T, et al. Antagonism of angiotensin 1-7 prevents the therapeutic effects of recombinant human ACE 2. J Mol Med. (Berl). 2015;93:1003-13. http://doi.org/10.1007/s00109-015-1285-z.
Prada HJA, Ferreira AJ, Katovich MJ, et al. Structure-based identification of small-molecule angiotensin-converting enzyme 2 activators as novel antihypertensive agents. Hypertension. 2008;51(5):1312-7. http://doi.org/10.1161/HYPERTENSIONAHA.107.108944.
Prestes TRR, Rocha NP, Miranda AS, et al. The anti-inflammatory potential of ACE 2/angiotensin-(1-7)/Mas receptor axis: evidence from basic and clinical research. Curr. Drug Targets. 2017;18(11):1301-13. http://doi.org/10.2174/1389450117666160727142401.
Roca-Ho H, Palau V, Gimeno J, Pascual J, Soler MJ, Riera M. Angiotensin-converting enzyme 2 influences pancreatic and renal function in diabetic mice. Lab Invest. 2020;100(9):1169-83. http://doi.org/10.1038/s41374-020-0440-5.
Santos RA, Silva AC, Maric C, et al. Angiotensin-(1-7) is an endogenous ligand for the G protein-coupled receptor. Mas Proc Natl Acad Sci USA. 2003;100:8258-63. http://doi.org/10.1073/pnas.1432869100.
Santos RA, Oudit GY, Verano-Braga T, et al. The renin-angiotensin system: going beyond the classical paradigms. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 2019;316(5):958-70. http://doi.org/10.1152/ajpheart.00723.2018.
Santos RА, Guzzoni V, Silva KAS, et al. Resistance exercise shifts the balance of renin-angiotensin system toward ACE 2/Ang 1-7 axis and reduces inflammation in the kidney of diabetic rats. Life Sci. 2021;287:120058. http://doi.org/10.1016/j.lfs.2021.120058.
Savoia C, Arrabito E, Parente R, et al. Mas receptor activation contributes to the improvement of nitric oxide bioavailability and vascular remodeling during chronic AT1R (angiotensin type-1 receptor) blockade in experimental hypertension. Hypertension. 2020 Dec;76(6):1753-61. http://doi.org/10.1161/HYPERTENSIONAHA.120.15527.
Souza ÁP, Sobrinho DB, Almeida JF, et al. Angiotensin II type 1 receptor blockade restores angiotensin-(1-7)-induced coronary vasodilation in hypertrophic rat hearts. Clin Sci (Lond). 2013;125:449-59. http://doi.org/10.1042/CS20120519.
Sykora M, Kratky V, Kopkan L, Tribulova N, Szeiffova Bacova B. Anti-fibrotic potential of angiotensin (1-7) in hemodynamically overloaded rat heart. Int J Mol Sci. 2023;24:3490. http://doi.org/10.3390/ijms24043490.
Tipnis SR, Hooper NM, Hyde R, et al. A human homolog of angiotensin-converting enzyme. Cloning and functional expression as a captopril-insensitive carboxypeptidase. J Biol Chem. 2000; 275:33238-43. http://doi.org/10.1074/jbc.M002615200.
Turner AJ, Nalivaeva NN. Angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2): Two decades of revelations and re-evaluation. Peptides. 2022 May;151:170766. http://doi.org/10.1016/j.peptides.2022.170766. Epub 2022 Feb 10. PMID: 35151768; PMCID: PMC8830188.
Tyrankiewicz U, Olkowicz M, Berkowicz P, Jablonska M, Smolenski RT, Zoladz JA, Chlopicki S. Physical Activity and Inhibition of ACE Additively Modulate ACE/ACE-2 Balance in Heart Failure in Mice. Front Pharmacol. 2021 Jun 7;12:682432. http://doi.org/10.3389/fphar.2021.682432. PMID: 34163362; PMCID: PMC8215444.
Úri K, Fagyas M, Mányiné Siket I, et al. New perspectives in the renin-angiotensin-aldosterone system (RAAS) IV: circulating ACE 2 as a biomarker of systolic dysfunction in human hypertension and heart failure. PLoS One. 2014 Apr 1;9(4):e87845. http://doi.org/10.1371/journal.pone.0087845.
Wang H, Gao L, Zucker IH. Sympatho-Excitation in Heart Failure. In: Muscle and Exercise Physiology, ed. J. A. Zoladz. Amsterdam: Academic Press; 2019. P. 561-580. http://doi.org/10.1016/B978-0-12-814593-7.00025-6.
Wysocki J, Ye M, Rodriguez E, et al. Targeting the degradation of angiotensin II with recombinant angiotensin-converting enzyme 2: prevention of angiotensin II-dependent hypertension. Hypertension. 2010;55(1):90-8. http://doi.org/10.1161/HYPERTENSIONAHA.109.138420.
Yang HY, Erdös EG, Chiang TS. New enzymatic route for the inactivation of angiotensin. Nature. 1968;218:1224-6. http://doi.org/10.1038/2181224a0.
Yang HY, Erdos EG, Levin E. A dipeptidyl carboxypeptidase that converts angiotensin-1 and inactivates bradykinin. Biochim Biophis Acta. 1970;214:374-6. http://doi.org/10.1016/0005-2795(70)90017-6. http://doi.org/10.1016/0005-2795(70)90017-6.
Ye M, Wysocki J, William J, et al. Glomerular localization and expression of angiotensin-converting enzyme 2 and angiotensin-converting enzyme: implications for albuminuria in diabetes. J Am Soc Nephrol. 2006;17:3067-75. http://doi.org/10.1681/ASN.2006050423.
Zhao SY, Sun WX, Jiang P. Role of the ACE 2/Ang-(1-7)/Mas axis in glucose metabolism.Rev. Cardiovasc Med. 2021;22(3):769-77. http://doi.org/10.31083/j.rcm2203083.
##submission.downloads##
Опубліковано
Номер
Розділ
Ліцензія
Авторське право (c) 2024 Автори
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution-NoDerivatives 4.0 International License.
